Aprenda sobre os 4 tipos de estrutura de proteína

Ilustração de Nusha Ashjaee. ThoughtCo.

Proteínas são polímeros biológicos composto de aminoácidos . Os aminoácidos, ligados entre si por ligações peptídicas, formam uma cadeia polipeptídica. Uma ou mais cadeias polipeptídicas torcidas em uma forma 3-D formam uma proteína. As proteínas têm formas complexas que incluem várias dobras, loops e curvas. O dobramento de proteínas acontece espontaneamente. Ligação química entre as porções da cadeia polipeptídica ajuda a manter a proteína unida e a dar-lhe a sua forma. Existem duas classes gerais de moléculas de proteínas: proteínas globulares e proteínas fibrosas. As proteínas globulares são geralmente compactas, solúveis e de forma esférica. As proteínas fibrosas são tipicamente alongadas e insolúveis. As proteínas globulares e fibrosas podem apresentar um ou mais de quatro tipos de estrutura proteica.

Quatro tipos de estrutura de proteína

Os quatro níveis de estrutura da proteína são distinguidos um do outro pelo grau de complexidade na cadeia polipeptídica. Uma única molécula de proteína pode conter um ou mais dos tipos de estrutura de proteína: estrutura primária, secundária, terciária e quaternária.

1. Estrutura Primária

Estrutura primária descreve a ordem única na qual os aminoácidos estão ligados para formar uma proteína. As proteínas são construídas a partir de um conjunto de 20 aminoácidos. Geralmente, os aminoácidos têm as seguintes propriedades estruturais:

Um carbono (o carbono alfa) ligado aos quatro grupos abaixo: Um átomo de hidrogênio (H) Um grupo carboxila (-COOH) Um grupo amino (-NH2) Um grupo 'variável' ou grupo 'R'

Todos os aminoácidos têm o carbono alfa ligado a um átomo de hidrogênio, grupo carboxila e um grupo amino. o grupo 'R' varia entre aminoácidos e determina as diferenças entre esses monômeros de proteína . A sequência de aminoácidos de uma proteína é determinada pela informação encontrada no Código genético . A ordem dos aminoácidos em uma cadeia polipeptídica é única e específica para uma determinada proteína. A alteração de um único aminoácido causa um Mutação de Gene , que na maioria das vezes resulta em uma proteína não funcional.

2. Estrutura Secundária

Estrutura Secundária refere-se ao enrolamento ou dobramento de uma cadeia polipeptídica que dá à proteína a sua forma 3-D. Existem dois tipos de estruturas secundárias observadas em proteínas. Um tipo é o alfa (α) hélice estrutura. Essa estrutura se assemelha a uma mola enrolada e é protegida por ligações de hidrogênio na cadeia polipeptídica. O segundo tipo de estrutura secundária em proteínas é o folha plissada beta (β) . Essa estrutura parece ser dobrada ou pregueada e é mantida unida por ligações de hidrogênio entre as unidades polipeptídicas da cadeia dobrada que se encontram adjacentes uma à outra.

3. Estrutura Terciária

Estrutura terciária refere-se à estrutura 3-D abrangente da cadeia polipeptídica de um proteína . Existem vários tipos de ligações e forças que mantêm uma proteína em sua estrutura terciária.

Interações hidrofóbicascontribuem grandemente para o dobramento e modelagem de uma proteína. O grupo 'R' do aminoácido é hidrofóbico ou hidrofílico. Os aminoácidos com grupos 'R' hidrofílicos procurarão contato com seu ambiente aquoso, enquanto os aminoácidos com grupos 'R' hidrofóbicos procurarão evitar a água e se posicionar em direção ao centro da proteína. Ligação de hidrogêniona cadeia polipeptídica e entre os grupos de aminoácidos 'R' ajuda a estabilizar a estrutura da proteína mantendo a proteína na forma estabelecida pelas interações hidrofóbicas.
• Devido ao enovelamento de proteínas, ligação iônica pode ocorrer entre os grupos 'R' carregados positiva e negativamente que entram em contato próximo um com o outro.
• O dobramento também pode resultar em ligação covalente entre os grupos 'R' de aminoácidos de cisteína. Esse tipo de ligação forma o que é chamado de ponte dissulfeto . Interações chamadas forças de van der Waals também auxiliam na estabilização da estrutura da proteína. Essas interações pertencem às forças atrativas e repulsivas que ocorrem entre as moléculas que se tornam polarizadas. Essas forças contribuem para a ligação que ocorre entre as moléculas.

4. Estrutura Quaternária

Estrutura quaternária refere-se à estrutura de uma macromolécula proteica formada por interacções entre múltiplas cadeias polipeptídicas. Cada cadeia polipeptídica é referida como uma subunidade. Proteínas com estrutura quaternária podem consistir em mais de uma subunidade proteica do mesmo tipo. Eles também podem ser compostos de diferentes subunidades. A hemoglobina é um exemplo de proteína com estrutura quaternária. A hemoglobina, encontrada no sangue , é uma proteína contendo ferro que se liga a moléculas de oxigênio. Ele contém quatro subunidades: duas subunidades alfa e duas subunidades beta.

Como determinar o tipo de estrutura de proteína

A forma tridimensional de uma proteína é determinada por sua estrutura primária. A ordem dos aminoácidos estabelece a estrutura e a função específica de uma proteína. As instruções distintas para a ordem dos aminoácidos são designadas pelo genes em uma célula. Quando uma célula percebe a necessidade de síntese de proteínas, o ADN se desenrola e é transcrita em um RNA cópia do código genético. Esse processo é chamado Transcrição de DNA . A cópia de RNA é então traduzido para produzir uma proteína. A informação genética no DNA determina a sequência específica de aminoácidos e a proteína específica que é produzida. As proteínas são exemplos de um tipo de polímero biológico. Junto com as proteínas, carboidratos , lipídios , e ácidos nucleicos constituem as quatro principais classes de compostos orgânicos na vida células .